抗原-抗體：
抗原和對應抗體在一定條件下特異結合形成可逆性抗原-抗體復合物的過程?？乖?/span>-抗體是球蛋白分子上的抗原結合簇與抗原分子上的抗原決定簇相互吸引以及多種分子間的引力參與發生的。這種反應沒有化學鍵的形成。由于抗原的物理性狀、抗體的特點、參與反應的介質和實驗條件的不同，抗原-抗體反應可分為凝集反應 、沉淀反應 、補體結合反應或嗜細胞反應等。
反應機制：
抗體都是蛋白質。多數抗原也是蛋白質，少數為多糖、類脂、核酸等物質。以水為分散媒的膠體中，在一定的酸堿度下，分散相分子中的極性基（如羧基、氨基、肽基等）發生電離而使膠體粒子帶電荷，同種粒子所帶電荷相同，彼此互相排斥。這些極性基團與水有很強的親和力，使膠體粒子外圍構成水層成為親水膠體，因而膠體粒子能均勻地分布在溶液中。產品僅用于科研
人補體1抑制因子(C1INH)酶聯吸附測定試劑盒 別稱:SERPING1 , C1IN, C1INH, C1NH, HAE1, HAE2 Human C1INH(Complement 1 Inhibitor) ELISA Kit 用途 該試劑盒用于體外定量檢測Human 血清，血漿或其他生物體液中天然及部分重組C1INH濃度
別 名 CHAK2; Channel kinase 2; HMGX; HOMG; HSH; Melastatin related TRP cation channel 6; Transient receptor potential cation channel subfamily M member 6; TRPM6_HUMAN.
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產品名稱
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Anti-TRPM6抗體免費包郵
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規 格
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0.2ml/200μg
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貨號
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XG-01K87214
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英文名稱 Anti-TRPM6
中文名稱 瞬時受體電位離子通道蛋白6抗體（M亞家族）
濃 度 1mg/1ml
規 格 0.2ml/200μg
抗體來源 Rabbit
克隆類型 polyclonal
交叉反應 Human, Mouse, Rat, Cow, Horse, Sheep
產品類型 一抗
研究領域 腫瘤 細胞生物 學 信號轉導 激酶和磷酸酶 通道蛋白
蛋白分子量 predicted molecular weight: 232kDa
性 狀 Lyophilized or Liquid
免 疫 原 KLH conjugated synthetic peptide derived from human TRPM6
亞 型 IgG
純化方法 affinity purified by Protein A
儲 存 液 Preservative: 15mM Sodium Azide, Constituents: 1% BSA, 0.01M PBS, pH 7.4
產品應用 ELISA=1:500-1000 IHC-P=1:100-500 IHC-F=1:100-500 Flow-Cyt=1:100-500 ICC=1:100-500 IF=1:50-200
如果抗原－抗體發生特異性結合，就不能與周圍水分子結合，而構成憎水膠體。憎水膠體在溶液中的穩定性取決于膠體離子的表面電荷。若在溶液中加入一定量的電解質，則可中和膠體離子表面上的電荷，促使粒子相互吸引而出現凝集反應或沉淀反應等。此外，還有庫倫吸引力、范德瓦耳斯力、氫鍵結合作用、疏水相互作用等分子間引力參與和促進抗原-抗體反應。
抗原抗體反應原理：
一）抗原抗體結合力
1.靜電引力：又稱庫倫引力。是因抗原、抗體帶有相反電荷的氨基與羧基基團間相互吸引的能力，這種吸引力的大小和兩個電荷間的距離平方成反比。兩個電荷距離越近，靜電引力越大；
2.范德華引力：這是原子與原子、分子與分子相互接近時分子極化作用發生的一種吸引力，是抗原、抗體兩個大分子外層軌道上電子相互作用時，兩者電子云中的偶極擺動而產生的引力。這種引力的能量小于靜電引力；
3.氫鍵結合力：是供氫體上的氫原子與受氫體上氫原子間的引力。其結合力較強于范德華引力；
4.疏水作用力：水溶液中兩個疏水基團相互接觸，由于對水分子的排斥而趨向醫學教。
二）抗原抗體的親和性和親和力
親和性指抗體分子上一個抗原結合點與對應的抗原決定簇之間相適應而存在的引力，它是抗原抗體間固有的結合力。親和性用平衡常數K來表示，K值越大，親和性越高，與抗原結合也越牢固。
三）親水膠體轉化為疏水膠體
抗體是球蛋白，大多數抗原亦為蛋白質。親水膠體形成機制是因蛋白質含有大量的氨基和羧基殘基，這些殘基在溶液中帶有電荷，由于靜電作用，在蛋白質分子周圍出現了帶相反電荷的電子云。如果溶液pH偏高，蛋白質分子帶負電荷，周圍出現極化的水分子，形成水化層，而當抗原抗體的結合，使表面電荷減少或消失，電子云也消失，水化層變薄，蛋白質由親水膠體轉化為疏水膠體。此時，如再加入電解質，如NaCl，則進一步使疏水膠體物相互靠攏，形成可見的抗原抗體復合物。
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